Contribution à l'étude de l'isocitrate déshydrogénase à NADP chez le champignon ectomycorhizien Laccaria bicolor. Purification, propriétés physicochimiques et interactions avec les enzymes du métabolisme azoté - Université de Lorraine Accéder directement au contenu
Thèse Année : 1997

Contribution to a study of the NADP-dependent isocitrate dehydrogenase in the ectomycorrhizal fungus Laccaria bicolor. Purification, physico-chemical properties and interactions with the nitrogen-assimilating enzymes

Contribution à l'étude de l'isocitrate déshydrogénase à NADP chez le champignon ectomycorhizien Laccaria bicolor. Purification, propriétés physicochimiques et interactions avec les enzymes du métabolisme azoté

Ali Berredjem
  • Fonction : Auteur
  • PersonId : 787373
  • IdRef : 163757585

Résumé

Non disponible / Not available
L'IDH à NADP est une enzyme clé du métabolisme carboné qui catalyse la formation du 2-oxoglutarate, ce dernier étant le substrat ou le produit de nombreuses enzymes du métabolisme azoté telles que la GDH, la GOGAT, l'AAT et l'AIAT. L'IDH à NADP de Laccaria bicolor a été purifiée 18 fois avec un rendement de 55 % suivant un protocole utilisant trois étapes chromatographiques. L'enzyme native a une masse moléculaire de 124 kDa. Les constantes de Michaelis pour l'isocitrate, le NADP et le MgSO4, sont de 0,95, 1,13 et 1 mM, respectivement. Ces valeurs sont en accord avec les résultats obtenus chez les bactéries et les autres champignons. L'évolution des activités spécifiques des IDH à NAD et à NADP, ainsi que celles des enzymes du métabolisme azoté ont été étudiées parallèlement à la croissance du champignon. Laccaria bicolor est capable d'utiliser une large gamme de sources azotées et carbonées pour sa croissance telles que le nitrate, l'ammonium, les acides aminés, le glucose, le maltose, l'amidon, les dextrines, le sorbitol et les acides organiques. L'IDH à NADP et la glutamine synthétase (GS) sont stimulées en réponse à une carence azotée, indiquant que ces enzymes sont controlées par le pool intracellulaire d'ammonium et que le 2-oxoglutarate produit par l'IDH est probablement utilisé dans l'assimilation de l'azote inorganique. D'autres recherches complémentaires sur Laccaria bicolor ont conduit à purifier et à caractériser la GDH à NAD responsable de la dégradation du glutamate en 2-oxoglutarate. En outre il a été montré chez le basidiomycète Scleroderma verrucosum que l'ammonium est assimilé par la voie GS/GOGAT.
Fichier non déposé

Dates et versions

tel-01747436 , version 1 (29-03-2018)

Identifiants

  • HAL Id : tel-01747436 , version 1

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Citer

Ali Berredjem. Contribution à l'étude de l'isocitrate déshydrogénase à NADP chez le champignon ectomycorhizien Laccaria bicolor. Purification, propriétés physicochimiques et interactions avec les enzymes du métabolisme azoté. Sylviculture, foresterie. Université Henri Poincaré - Nancy 1, 1997. Français. ⟨NNT : 1997NAN10253⟩. ⟨tel-01747436⟩
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