Streptococcus thermophilus a suivi différentes pressions de sélection (stress) lors des protocoles de fabrication ; par exemple, les montées et descentes de la température et l'acidification du milieu. Dans ce travail, nous mettons en évidence, dans un premier temps, que streptococcus thermophilus pb18 surexprime une protéine de masse moléculaire apparente de 16 kda quand elle arrive en phase stationnaire de croissance en milieu m17 (lactose 20g/l, ph). Nous avons également observé que cette protéine est surexprimée quand la croissance est arrêtée brusquement par addition d'acide lactique exogène, afin d'obtenir un ph inferieur à 5,0. Des études d'électrophorèse bidimensionnelle ont montré que cette protéine correspond à une famille de 4 spots protéiques dont le point isoélectrique est compris entre 5 et 5,5 unités de ph. Dans un second temps, les extrémités n-terminales des deux spots principaux obtenus en électrophorèse bidimensionnelle ont été séquencées. Les séquences se sont révélées identiques entre elles. La comparaison de la séquence avec les banques de données a permis de montrer l'identité avec la séquence d'une protéine hypothétique de la souche japonaise de s. Thermophilus no. 29 codée par le plasmide de 3,5 kb, pst1. Enfin, nous avons mis au point un protocole de purification qui nous a permis de l'obtenir avec une haute homogénéité relative. Le protocole présente quatre étapes de purification: 1) précipitation des protéines au sulfate d'ammonium, 2) chromatographie d'échange anionique, 3) chromatographie de phase inverse et 4) chromatographie de phase inverse isocratique. La séquence putative de la protéine de 16 kda a été vérifiée par dégradation d'edman et par spectrométrie de masse des fragments d'hydrolyse enzymatique. Une étude comparative des séquences a montré que la protéine de 16 kda serait homologue à des protéines de choc thermique de classe i chez les végétaux, et plus spécifiquement à la famille des hsp20.