Récemment, le laboratoire de biosciences de l'aliment de Nancy a découvert un décapeptide issu d'une caséine du lait bovin ayant des propriétés de type benzodiazépine : Tyr-Leu-Gly-Tyr-Leu-Glu-Gln-Leu-Leu-Arg. Cette molécule produit les mêmes effets que le diazépam, une benzodiazépine classique, et a également une bonne affinité pour le récepteur GABAA des benzodiazépines. Afin de comprendre la relation existant entre la structure et l'activité du peptide son étude conformationnelle a été menée par RMN, dichroïsme circulaire et modélisation moléculaire dans un milieu micellaire eau/SDS. Le peptide adopte une structure hélicoïdale de Gly 93 à Arg 100, principalement stabilisée par un pont salin entre le carboxylate de l'acide glutamique et le guanidinium de l'arginine. Des tests de compétition entre quelques analogues du peptide et le flunitrazépam ont été réalises et l'IC50 de ces composés a été déterminée. Nous pouvons conclure que 4 acides aminés sont essentiels à l'activité biologique, Tyr 91, Glu 96, Gln 97 et Arg 100. Des pseudoanalogues du peptide ont également été synthétisés dans l'espoir d'augmenter, et l'affinité de la molécule, et sa résistance aux dégradations enzymatiques. Nous avons mis au point une stratégie de synthèse sur support solide permettant de synthétiser des azapeptides, des iminoazapeptides et des azapeptides réduits à partir d'un même précurseur semicarbazide. Cependant, un seul de ces composés conserve son affinité pour le récepteur GABAA des benzodiazépines.