Le travail présenté concerne l'étude d'une voie de synthèse originale de nouveaux synthons [alpha]-aminoacides C-glycosylés, dont le carbone chiral [alpha] de l'aminoacide est directement relié au carbone 5 d'un pentose ou au carbone 6 d'un hexose. Le but recherché est d'examiner si l'apport d'une partie glucidique branchée en position latérale d'une chaîne peptidique par une liaison C-C rigidifiait le peptide et lui apportait des conformations privilégiées qui pouvaient modifier les phénomènes de reconnaissance tout en augmentant la résistance aux protéases. Le travail se divise en trois parties. La première partie présente la mise au point de méthodes originales d'accès diastéréosélectives à de nouveaux acides aminés dérivés de la glycine où le carbone [alpha] de la glycine peut être relié à n'importe quel furanose ou pyranose respectivement en position 5 ou 6 par une liaison C-C. Une deuxième partie concerne les déprotections chimiosélectives des extrémités N- et C-terminales des nouveaux synthons aminoacides ainsi que l'étude de leur couplage peptidique, en les incorporant du côté N- ou C-terminal d'une chaîne peptidique, voire même en couplant directement entre eux des résidus aminés C-glycosylés identiques ou différents. Une application biologique à la synthèse totale d'une Leucine-enképhaline C-galactosylée est également décrite. Enfin, une dernière partie est consacrée à l'étude physicochimique, par spectroscopie IR, RMN, par RX, et par modélisation moléculaire, des modifications structurales de la chaîne principale d'un peptide induites par l'introduction d'un motif glucidique latéral.