L'activité phosphatase acide du champignon hymenoscyphus ericae (read) korf and kernan en culture pure est inhibée par les fortes teneurs en phosphore, les ph élevés, le fluorure, le molybdate et elle est activée par la concanavaline-a. Plus de 80% de cette activité est due à la présence de deux isoenzymes pariétales qui sont des glycoprotéines à mannoses. Un antisérum polyclonal a été réalisé contre l'isoenzyme de faible foids moléculaire possédant l'activité la plus forte; sa spécificité a été testée par immunoempreinte et elisa. L'antisérum réagit à 44% contre l'isoenzyme hétérologue, 100% contre les proteines excretees, 28% contre les proteines solubles du meme champignon; il montre une très forte affinité pour les isolats européens d'h. ericae et aucune pour des isolats africains provenant d'erica hispidula l. ou e. mauritanica l.. La localisation ultrastructurale des phosphatases acides par cytoenzymologie et immunomarquage indirect à l'or a confirmé leur présence au niveau pariétale chez le champignon en culture pure et a montré que l'influence du phosphore et des inhibiteurs chimiques porte sur l'activité enzymatique. Une intense activité phosphatase acide est également présente sur la paroi des hyphes externes aux racines des plantes-hôtes et non-hôtes mais elle est très réduite ou absente au niveau des hyphes internes aux cellules des plantes-hôtes. L'immunomarquage indirect a indiqué que le contrôle exercé par la plante-hôte portait uniquement sur l'activité enzymatique et non sur la synthèse des molécules de phosphatases acides. L'implication possible des phosphatases acides fongiques dans les processus d'infections est évoquée et discutée ainsi que les mécanismes de contrôle de l'activité enzymatique