La chromatographie d'échange d'anions mettant en jeu une protéine fait intervenir simultanément plusieurs phénomènes: l'échange d'ions proprement dit, ainsi que d'autres réactions, essentiellement de dissociation, en phase liquide ou solide. La démarche adoptée ici consiste à découpler toutes les contributions et à les examiner séparément, avant de les regrouper dans un modèle global. On étudie le comportement des supports échangeurs d'ions faibles en fonction de l'environnement ionique, les interactions entre les électrolytes faibles (tampons de pH) et les échangeurs d'anions, les interactions entre la protéine (albumine du sérum de bovin) et la solution (modélisation des courbes de dosage), et les interactions entre la protéine et des échangeurs d'anions (mesures d'isothermes en réacteur ferme et expériences en colonne en milieu tamponné ou non). On propose un modèle de la protéine (au niveau de l'échange d'ions), dont le comportement global s'approche de celui d'un électrolyte faible