Au sein des pseudopeptides, il est une famille où une modification affecte le point d'ancrage de la chaîne latérale en remplaçant, par un atome d'azote, le CHalpha de l'acide aminé protéinogène originel. Un avantage primordial lié, de ce fait, à l'introduction d'un aza-aminoacide (noté AzXxx) dans un peptide bioactif réside dans la conservation (ou non, au choix) de l'intégrité chimique de la chaîne latérale qui joue un rôle capital au cours d'une étape de reconnaissance moléculaire. Deux conséquences inhérentes à cette substitution sont la perte du centre chiral CHalpha et la probable perturbation des caractéristiques électroniques et structurales des deux liaisons amides adjacentes. Pour incorporer l'analogue aza-peptidique de l'asparagine ou de l'alanine dans un peptide synthétisé en phase liquide homogène ou sur support polymère insoluble, nous avons mis au point une méthode de synthèse, très douce, qui fait appel au triphosgène bis-(trichlorométhyl)-carbonate comme agent de carbonylation-activation du synthon hydrazine substituée à dessein. La structure des aza-peptides préparés a été analysée d'une part, à l'état cristallin, par diffraction des rayons X et d'autre part, en solution organique, par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier et par résonance magnétique nucléaire à une et deux dimensions. Ainsi, la substitution Asn/AzAsn ou Ala/AzAla engendre de fortes modulations conformationnelles: l'atome d'azote Nalpha, appartenant à l'aza-residu placé juste en amont d'une L-proline, acquiert une chiralité de type D ; de plus, ce dernier en position i+1 est inclus dans un repliement de type béta avec une disposition trans de la liaison amide tertiaire médiane et où la proline occupe la position i+2 alors que, dans les peptides, celle-ci n'y est pas favorable. Enfin, d'une manière générale, la présence au sein d'un peptide d'une aza-asparagine, est susceptible d'accroitre localement la rigidité de la séquence et sa compacité