Contrôle de la dénaturation thermique et de l'agrégation de la B-lactoglobuline en présence de co-solutés : econséquences sur les propriétés moussantes - Université de Lorraine Access content directly
Theses Year : 2004

Controlled heat-denaturation and aggregation of beta-lactoglobulin in presence of cosolutesa : consequences on foaming properties

Contrôle de la dénaturation thermique et de l'agrégation de la B-lactoglobuline en présence de co-solutés : econséquences sur les propriétés moussantes

Abstract

Heat denaturation and aggregation of -Lactoglobulin (B-LG) (80c, 10 min) in presence of cosolutes (arginine HCI, NaCI and GdnHCI) was performaed at pH 4.0 and pH 7.0. For both pH values, aggregation was induced in presence of inrasing cosolute concentrations. Physical aggregation due to change screening of positive protein surface charges with negatively charged CI was shown to be the driving factor in acidic pH conditions due to high protein stability. At pH 7.0, charged cosolutes interact with the protein helix and induce conformational modifications, leading to SH-group activation (30-35 % active SH groups) and loss of -strand structures while incrasing protein aggregation (physical aggregation and SH-SS exchange reaction). Soluble aggregates (30-80 %n 50-130 nm) are formed and insolubilisation occurs at higher cosolute concentrations. Upon charge screening the aggregation mechanism changes from RLCA to DLCA, indicated by a decrease in reaction order and stability ratio (W.). Particles with different degree of charge neutralization lead to heteroaggregation of oppositely charged particles and high reaction rates. The nature of the cosolute is of secondary importance at low cosolute concentrations, only at higher concentrations specific effects of the guanidinium group are observed. Foam stabilization properties were tested at Ph, where high amounts of aggregates were formed (>80 % vs. 30 % at Ph 4.0°. Soluble and insolulble aggreages (heated -LG/cosolute dispersions) expressed significantly lower drainage and gas diffusion rates, increased foam volume and foam liquid stability and higher amounts of small bubbles compared to -LG alone. Beside surface elasticity and viscosity the formation of a stable semi-flexible interfacial network by incorporation of soluble and/or insoluble aggregates is of importance to prevent foam coarsening
La denaturation thermique et l’agrégation (80c, 10 min) de la B-lactoglobuline (-LG) en présence de co-solutés (arginine HCI, NaCI, guanidinium HCI) ont été étudiées à Ph 4.0 ET 7.0. A ces deux pH, l’agrégation est favorisée par l’augmentation de la concentration en co-solutés. L’agrégation physique induite par la neutralisation des charges de surface de la protéine par les ions CI semble être le mécanisme prépondérant à pH acide. A pH 7.0, les co-solutés chargés interagissent spécifiquement avec l’hélice-x de la protéine et induisent un changement conformationel. Ce dernier se traduit par l’activation du groupement thiol libre (30-35 % de SH activés) et par une perte des structures en brin- lors de l’agrégation (mixte physique et chimique dans ce cas). Des agrégats solubles (30 à 80 %, diamètre de 20 à 130 nm) sont formés pour des concentrations intermédiaires en co-solutés, avant insolubilisationpour des concentrations plus élevées. Lors de l’écrantage des charges par les co-solutés, le mécanisme d’agrégation passe de RLCA à DLCA, ce qui se traduit par une baisse de l’ordre de réaction et du ratio de stabilité (W). La présence d’agrégats ayant des degrés différents de neutralisation de charge conduit à une agrégation hétérogène et à des vitesses de réaction très élevées. La nature du co-soluté n’a qu’une importance secondaire sur l’agrégation exception faite des effets spécifiques du groupe guanidinium à de fortes concentrations. Les propriétés moussante des agrégats protéiques ont été testées à Ph 7.0, pour lequel des quantités importantes d’agrégats sont formées (>80 % vs. 30 % à pH 4.0). Ces agrégats soluble ou insolubles diminuent significativement le drainage et la perte de gaz dans les mousses. De plus, la stabilité volumique de la mousse ainsi que la formation de petites bulles sont favorisées par rapport à la B-LG chauffée seule. La formation d’un gel interfacial caractérisé par des modules élevés de viscosité et d’élasticité lors de l’interaction entre les agrégats solubles et/ou insolubles semble expliquer les propriétés importantes de stabilisation de la mousse

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Gerlinde Unterhaslberger. Contrôle de la dénaturation thermique et de l'agrégation de la B-lactoglobuline en présence de co-solutés : econséquences sur les propriétés moussantes. Autre. Institut National Polytechnique de Lorraine, 2004. Français. ⟨NNT : 2004INPL082N⟩. ⟨tel-01752312⟩
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