Les protéose-peptones préparées par thermo coagulation du lait sont séparées par fplc d'interactions hydrophobes. Les fractions obtenues sont alors caractérisées par électrophorèse bidimensionnelle. Le composant-3, concentré dans la fraction hydrophobe est constitué par agrégation de trois sous-unités glycoprotéiques de 11, 19, et 29 kilodaltons environ. L'étude de la partie glycannique révèle que le composant-3 est n-glycolyse. La structure du n-glycanne est de type lactosaminique complexe. Le fucosyl-lacto-n-tétraose a été également identifié dans la fraction hydrophobe. Il semble présenter une forte affinité pour le composant-3. L'origine de ce dernier est liée aux protéines des membranes de globules gras du lait. Les sous-unités du composant-3 pourraient être des fragments de n-glycosylproteines membranaires obtenus par action de la plasmine à la surface des globules gras. Le mécanisme de l'inhibition de la lipolyse par le composant-3 est étudié dans un système modèle émulsifié. Il est montré que l'inhibition n'est pas due à une interaction directe entre la lipase et le composant-3, mais résulte d'un changement de la qualité de l'interface huile/eau de l'émulsion après adsorption du composant-3.