Les cellules eucaryotes sont compartimentées en organites qui permettent une division du travail. Les organites ne sont pas des unités indépendantes : ils requièrent des échanges pour remplir leur fonction. De récentes observations de biologie cellulaire ont révélé que les organites sont en contact physique les uns avec les autres au sein de structures nommées sites de contact membranaire, où les membranes d'organites se rapprochent étroitement. Les sites de contact membranaires, qui sont des structures dynamiques s'assemblant et se défaisant au cours du temps, permettent des échanges de molécules et d'informations entre les compartiments cellulaires. D'un point de vue moléculaire, les sites de contact sont formés par des complexes protéiques, dont beaucoup ont été identifiés récemment. Parmi ces nouvelles protéines, plusieurs sont impliquées dans des pathologies néoplasiques. À ce jour, les mécanismes permettant la dynamique des contacts restent très peu connus. Le projet est de comprendre comment sont régulées les interactions protéiques formant les contacts entre organites. En étudiant un complexe protéique, fabriqué par les protéines STARD3 et VAP, nous avons montré que la phosphorylation permet de réguler la formation des contacts entre l'endosome et le réticulum endoplasmique, et leur fonction de transfert de stérols. Cette étude révèle que la phosphorylation agit comme un interrupteur général pour les contacts inter-organites.