Bovine [alpha]s2-casein. Release kinetics of tryptic peptides and their angiotensin-l converting enzyme inhibitory activity
Biofonctionnalités de peptides issus de caséines [alpha]s bovines : Cinétique d'hydrolyse trypsique de la caséine [alpha]s2 et activité inhibitrice de l'ECA des peptides
Résumé
[Alpha]s2-Casein is the less studied substrate to obtain bioactive peptides among the major milk proteins. After its purification by ion exchange chromatography followed by hydrophobic interactions chromatography, it was hydrolysed by trypsin and resulting peptides were identified. Their release kinetics revealed three areas having different susceptibility to proteolysis. These data and secondary structure prediction helped to define a hypothetical model of protein organisation in solution. Four tryptic peptides inhibited angiotensin-I converting enzyme (CEI) with IC50 values comprised between 4 and 15 micro M. Their sequences were confronted with others inhibitors to discuss sequence-activity relationships.
La caséine [alpha]s2 est la protéine majeure du lait la moins étudiée pour l'obtention de peptides bioactifs. Après sa purification par chromatographie d'échange d'ions puis d'interactions hydrophobes, elle a été hydrolysée par la trypsine et les peptides résultants ont été identifiés. La cinétique de libération des peptides a mis en évidence trois zones d'accessibilité différente à la protéolyse. Ces éléments et la prédiction de structure secondaire ont permis de proposer un modèle d'organisation de la caséine [alpha]s2 en solution. Quatre de ces peptides trypsiques inhibent l'enzyme de conversion de l'angiotensine I (IEC) avec des IC50 allant de 4 à 15 micro M. Leurs séquences, comparées à celles d'autres inhibiteurs, ont été discutées afin d'établir des relations séquence-activité.