Etudes cristallographiques d'enzymes impliquées dans les mécanismes de défense contre le stress oxydant : les peptides méthionine sulfoxyde réductases et la NADH rubrédoxine oxydoréductase - Université de Lorraine Access content directly
Theses Year : 2003

Etudes cristallographiques d'enzymes impliquées dans les mécanismes de défense contre le stress oxydant : les peptides méthionine sulfoxyde réductases et la NADH rubrédoxine oxydoréductase

Abstract

This work presents the structural analysis by X-Ray crystallography of two families of enzymes involved in defence mechanism against oxidative stress. The first part is dedicated to peptide methionine sulfoxide reductases (Msr) which catalyse methionine sulfoxide (MetSO) reduction. MetSO are formed by oxidation of the methionine residue by oxygen and nitrogen species. Four structures of oxidised and reduced forms of Msr have been solved, in collaboration with the team directed by Pr. G. Branlant in MAEM and with the team of Pr. J.P. Jacquot in IAM, at the UHP Nancy I. The second part of this work was done in collaboration with the laboratory of "Bactéries Gram +" (directed by Pr. H. Petitdemange) at UHP and concerns the NADH rubredoxin oxidoreductase (NROR) from Clostridium acetobutylicum, a solvantogenic anaerobe. The structure of the native form of NROR was solved at 1.01 ÊA resolution. This enzyme was proposed to be involved in the reduction pathway of the superoxide radical.
Ce mémoire présente l'étude structurale par cristallographie des rayons X de deux familles d'enzymes impliquées dans les mécanismes de défense contre le stress oxydant. La première partie est dédiée à l'étude de peptide méthionine sulfoxyde réductases (Msr). Ces enzymes catalysent la réduction des méthionine sulfoxydes, produits de l'oxydation du résidu méthionine par des entités oxygénées (ERO) ou nitrées réactives (NRO). Quatre structures de formes oxydées et réduites de ces enzymes ont été résolues. Les travaux correspondants ont été réalisés en collaboration avec les équipes du professeur G. Branlant au MAEM et du professeur J.-P. Jacquot au laboratoire Interactions Arbres-Microorganismes, à l'UHP de Nancy. La deuxième partie de ce manuscrit présente les travaux réalisés en collaboration avec le laboratoire des bactéries Gram+ dirigé par H. Petitdemange à l'UHP sur la NADH rubrédoxine oxydoréductase (NROR) de Clostridium acetobutylicum, une bactérie solvantogène anaérobie. La forme native de l'enzyme a été résolue à 1.01 ? de résolution. Cette enzyme est proposée intervenir dans une voie de réduction du radical superoxyde.
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tel-01748177 , version 1 (29-03-2018)

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  • HAL Id : tel-01748177 , version 1

Cite

Brice Kauffmann. Etudes cristallographiques d'enzymes impliquées dans les mécanismes de défense contre le stress oxydant : les peptides méthionine sulfoxyde réductases et la NADH rubrédoxine oxydoréductase. Autre. Université Henri Poincaré - Nancy 1, 2003. Français. ⟨NNT : 2003NAN10182⟩. ⟨tel-01748177⟩
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