La décontamination des matériels militaires contaminés par les armes chimiques pose problème car la majorité des solutions décontaminantes chimiques utilisées actuellement sont corrosives et dégradent de nombreux supports. La décontamination par voie enzymatique est une alternative respectueuse de l'intégrité des matériaux mais les enzymes disponibles ne permettent de détruire qu'une famille d'agents de guerre : les agents organophosphorés de type G (soman, sarin et tabun), ce qui limite son utilisation. L'objectif de ce travail est d'isoler une enzyme capable de dégrader les agents de guerre organophosphorés de type V dont le produit type est le VX, la dégradation des agents V consistant à hydrolyser leur liaison P-S. La démarche de cette étude a consisté à rechercher des micro-organismes capables de dégrader le VX lors de leur culture, puis à identifier le micro-organisme le plus efficace à détruire le VX. Un micro-organisme Corynebacterium glumaticum ATCC 13745 a montré sa capacité à dégrader le VX ainsi que le déméton-S-méthyl et le tétriso. L'analyse [exposant 31]P RMN indique que la dégradation du VX et du tétriso se traduit par une rupture de la liaision P-S de ces composés alors que l'attaque du déméton-S-méthyl par la bactérie se situe au niveau de la liaison C-S. L'étude de la biodégradation du VX par Corynebacterium glumaticum montre que les vitesses de dégradation augmentent avec la concentration de tampon phosphate et d'extrait de levure du milieu de culture. Les essais effectués en parallèle sur la dégradation antibiotique du VX indiquent que le tampon phosphate favorise aussi la dégradation chimique du VX. Les essais effectués avec Corynebacterium glumaticum ont permis de localiser le système enzymatique qui hydrolyse la liaison P-S dans l'espace intra cellulaire. La purification enzymatique effectuée par chromatographie liquide a permis d'isoler un système enzymatique, appelé VXase, constitué de trois protéines dont une de poids moléculaire de l'ordre de 40kD pourrait être l'enzyme responsable de l'hydrolise de la liaison P-S. La caractérisation partielle de la VXase montre que cette enzyme possède une activité spécifique 10 fois supérieure à celle de la phosphotriestérase (OPH) seule enzyme décrite comme capable d'hydrolyser la liaison P-S. Nos résultats indiquent que la VXase n'est pas une OPH mais une nouvelle enzyme capable d'hydrolyser la liaison P-S.