Influence of water activity on lactose / beta-lactoglobuline interactions in model lyophilized milk powders
Influence de l'activité de l'eau sur les interactions lactose / [bêta]-lactoglobuline de poudres laitières modèles lyophilisées
Résumé
Model milk powders were prepared by co-lyophilization of lactose and [bêta]-lactoglobulin and stored at various water activities (aw) to better understand interactions between the two components in a dehydrated state. The presence of [bêta]-lactoglobulin influenced the critical aw where physico-chemical modifications like non-enzymatic browning, particles caking and particularly lactose crystallization, occurred. Moisture sorption isotherms, differential scanning calorimetry and X-ray diffraction demonstrated that [bêta]-lactoglobulin can both delay crystallization and increase crystallization aw to 0.54 and even 0.59 in model powders containing 10 to 30%, and 40% [bêta]-lactoglobulin respectively, compared to 0.43 for pure lactose crystallization. This stabilizing effect was due to the development ofboth covalent interactions and hydrogen bonding between lactose and [bêta]-lactoglobulin, as shown by non-enzymatic browning and spectroscopic studies. When model powders were stored at the aw just below their critical aw, preferential protein hydration occurred: hydrogen bonding between lactose and [bêta]-lactoglobulin decreased, whereas it increased between water and [bêta]-lactoglobulin. This change in hydrogen bonding seems to be responsible for the stabilizing effect against crystallization observed in model milk powders.
La conservation sous différentes activités de l'eau (aw) de poudres laitières modèles produites par co-lyophilisation de lactose avec des quantités croissantes de [bêta]-lactoglobuline a permis de mieux comprendre les interactions pouvant se développer entre les deux composants à l'état déshydraté. La [bêta]-lactoglobuline influence l'aw critique d'apparition de dégradations physico-chimiques, telles que le brunissement non-enzymatique, l'agglomération des particules et surtout la cristallisation du lactose. Les courbes isothermes de sorption d'eau, les analyses thermiques différentielles et de diffraction des rayons X montrent que la présence de [bêta]-lactoglobuline tend à augmenter le temps de latence avant cristallisation, et surtout à augmenter l'aw de cristallisation des poudres modèles; à .0,54 pour les poudres avec 10 à 30% de protéine et à 0,59 pour les poudres-en contenant 40% ; sachant que l'aw de cristallisation du lactose pur est de 0,43. Cette amélioration de la stabilité des poudres est liée à la proximité des composants, qui développent des interactions. Le brunissement non-enzymatique traduit une lactosylation de la [bêta]-lactoglobuline, la spectroscopie infrarouge indique aussi l'établissement de liaisons hydrogène entre les deux composants, probablement dès la lyophilisation. Lorsque la poudre modèle est conservée à une aw immédiatement inférieure à son aw critique, un phénomène d'hydratation préférentielle apparaît: les liaisons hydrogène lactose/[bêta]-lactoglobuline diminuent au profit d'autres entre [bêta]-lactoglobuline et eau. Cette modification des liaisons hydrogène serait à l'origine de la stabilisation des poudres laitières modèles vis-à-vis de la cristallisation du lactose.
| Origine | Fichiers produits par l'(les) auteur(s) |
|---|