Encapsulation de systèmes enzymatiques d'intérêt alimentaire - Université de Lorraine Access content directly
Theses Year : 2002

Encapsulation of enzymatic systems for food industry

Encapsulation de systèmes enzymatiques d'intérêt alimentaire

Muriel Jacquot
  • Function : Author
  • PersonId : 776886
  • IdRef : 074745042

Abstract

Our research is aimed at developing one dried modular microbead, which contains a natural antimicrobial complete multienzymatic system (enzymes and substrates). The microbead activity can be controlled, and the bead can be activated when interacting with a wet surface. The lactoperoxydase system (LPS), associated with an enzymatic generator of hydrogen peroxide, has been chosen as a model. Antibacterial activity has been tested against Listeria monocytogenes and 7 alteration or contamination strains of fish products. The microbead has been produced in two steps: first, preparation and characterisation of cores containing the substrates; and second, coating of the enzymes and two regulating layers around these cores. Various concentrations of components as weil as several enzymatic models have been tested. A series of methods for microbead production has been studied and as a result the consequence of physic-chemistry studies of cores and microbeads have been carried out. Spray drying has been proved to be the most efficient method for core production. Dissolution tests and anti-Listeria activities have emphasized the importance of the regulating coating. The microbead appeared to be active against ali bacterial strains tested and the obtained formulation provided a good stabilisation of the enzymatic activity. In conclusion, this research has a double interest. First, it shows the encapsulation feasibility of LPS, which in this form can find a lot of industrial applications in food, cosmetic or chemical industries. Secondly, the microbead concept itself is also of interest because it can be easily extrapolated to any other enzymatic combinations.
Cette étude a permis la mise au point d'une microbille sèche, modulable, contenant un système antimicrobien naturel, multienzymatique complet (enzymes et substrats). La microbille est à activité contrôlée, activée par le contact d'une surface humide. Le système lactoperoxydasique (LPS) associé à un générateur enzymatique de peroxyde d'hydrogène a été choisi comme modèle d'étude. L'activité antimicrobienne a été testée contre Listeria monocytogenes et contre 7 souches d'altération et de contamination des produits marins. La microbille a été produite en deux phases: la réalisation et la caractérisation des noyaux contenant les substrats puis le pelliculage des enzymes et de deux emobages de régulation autour de ces noyaux. Différentes concentrations des composés ainsi que des variantes du système multienzymatique modèle ont été testées. Plusieurs méthodes de production ont été éprouvées et le choix résulte de l'étude des propriétés physico-chimiques des noyaux et des microbilles. L'atomisation s'est révélée la méthode la plus adaptée à la production des noyaux et les études de dissolution et d'activité anti-Listeria ont mis en relief l'intérêt de l'addition d'un emobage supplémentaire de régulation. Les microbilles se sont avérées actives contre toutes les souches bactériennes testées et la formulation mise au point a permis une bonne stabilisation des activités enzymatiques. Ce travail présente donc un double intérêt. Il a tout d'abord démontré la faisabilité de l'encapsulation du LPS qui, ainsi stabilisé, peut trouver de multiples applications en industrie agroalimentaire, cosmétique ou chimique. De plus, le concept de la microbille est intéressant car il peut facilement être extrapolé à d'autres combinaisons enzymatiques.
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Dates and versions

tel-01749771 , version 1 (29-03-2018)

Identifiers

  • HAL Id : tel-01749771 , version 1

Cite

Muriel Jacquot. Encapsulation de systèmes enzymatiques d'intérêt alimentaire. Alimentation et Nutrition. Institut National Polytechnique de Lorraine, 2002. Français. ⟨NNT : 2002INPL041N⟩. ⟨tel-01749771⟩
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