L'interaction peptide/membrane qui précède la reconnaissance des hormones peptidiques par les récepteurs membranaires s'accompagne d'une transition conformationnelle due au passage du milieu aqueux intercellulaire à l'interface membranaire, et probablement d'une déshydratation de certains sites du peptide. C'est ce dernier effet qui a été étudié par spectroscopie infrarouge a transformée de Fourier sur des amides, des mono et dipeptides non ioniques, et sur le tripeptide chimiotactique dans un milieu micellaire qui mime en première approximation l'interface membranaire cellulaire. Les états d'hydratation (mono, di et même trihydrate) du carbonyle amide ont été caractérises dans un mélange hydro-organique, puis, sur cette base, ceux des carbonyles des peptides modèles ont été examinés en milieu micellaire. Selon l'hydrophobie des résidus amino acides, une déshydratation partielle (mono-hydrate) ou totale est observée par addition de TTAB dans la solution aqueuse, preuve d'une interaction peptide/micelle. L'application au tripeptide chimiotactique de la spectroscopie infrarouge avec affinement des signaux par maximisation d'entropie montre que les carbonyles conservent en milieu micellaire le même état d'hydratation que dans l'eau, et restent donc exposés au milieu aqueux tandis que les trois chaines latérales des résidus pénètrent plus ou moins profondément dans la micelle. Le marquage isotopique des peptides bioactifs permettrait d'étendre les possibilités de cette technique pour l'étude des interactions avec les mimes d'interface membranaire