Caracteristion of thioredoxins-dependant peroxiredoxins and glutaredoxins from poplar : role of monocysteinic glutaredoxins in iron-sulfur cluster assembly
Les glutarédoxines : de la réduction des peroxyrédocines de type II aux systèmes d'assemblage des centres fer-souffre
Résumé
Environment variations can modify plant metabolism in particular by production of reactive oxygen species (ROS) which are harmfull at high level. Enzymatic systems are to degrade these ROS but also repair oxidized molecules. They are composed by peroxidases (thioredoxins-reduced glutathione peroxidases and thioredoxin or glutaredoxin-reduced peroxiredoxins) using dithiol exchange for their activity. These systems present a complexity according to their multigenic family origin. Recombinant Prx-Grx hybrids have been produced giving clue to interactions between Prx and Grx. Enzymatic studies showed Prx IIF and IIE can reduced a wide range of substrates other than hydrogen peroxide, with variable activity. Furthermore they are not found identically in plant tissue and react to oxidative stress in different ways. Besides reducing properties Grx could participate in cell signalling by glutathionylation, mechanism which protects cystein by fixating a molecule of GSH. A new role appeared recently, they help production of iron-sulfur cluster and play a role in iron-sulfur proteins maturation. Plastidials S14 and S16 Grxs can naturally bind an iron-sulfur cluster and complement Grx5 (CGFS Grx known entering in iron-sulfur proteins maturation) deficient mutants yeast. Finally GrxS14 is able to transfer efficiently his cluster to accepting molecule. These results allow us understanding better these multigenic families regulating several physiological processes, some still unknown, in oxidative stress
Les variations de l'environnement peuvent influer sur le métabolisme de la plante, notamment à travers la formation des espèces oxygénées réactives (EOR) nocives à forte concentration. Des systèmes enzymatiques vont dégrader ces EOR mais aussi réparer les molécules oxydées par ces réactifs. Ils sont composés notamment de peroxydases (glutathion peroxydases utilisant les thiorédoxines comme réducteur, et les peroxyrédoxines utilisant les glutarédoxines et les thiorédoxines pour leur régénération) dont l'activité s'appuie sur des échanges dithiol-disulfure. Ces systèmes présentent une complexité liée à l'existence de familles multigéniques. Des hybrides Prx-Grx actifs ont été produits de façon recombinante, donnant des indications sur les interactions entre Prx et Grx. Les études enzymatiques réalisées sur les Prx IIF et IIE ont montré qu'elles sont capables de réduire de nombreux substrats autres que le peroxyde d'hydrogène avec des efficacités variables. De plus, leurs localisations tissulaires sont différentes ainsi que leurs réactions en réponse à divers stress oxydant. Outre leur fonction de réducteurs, les glutarédoxines pourraient participer aussi à la signalisation par le mécanisme de glutathionylation, impliqué dans la protection de cystéines critiques par fixation d'une molécule de glutathion. Un rôle nouveau est apparu, elles aident à la formation et l'intégration des centres fer-soufre et participent donc à la maturation des protéines fer-soufre. Les Grxs chloroplastiques S14 et S16 intègrent de façon naturelle un centre fer-soufre et complémentent des mutants de levure déficients en Grx5, une glutarédoxine CGFS nécessaire pour l'assemblage des centres fer-soufre. Enfin, la GrxS14 est capable de transférer efficacement son centre à une molécule acceptrice. Ces résultats nous permettent de mieux comprendre la redondance des ces familles : ces systèmes modulent différents processus physiologiques, dont certains encore inconnus, en réponse au stress oxydant
| Origine | Fichiers produits par l'(les) auteur(s) |
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