Ce travail décrit l’incorporation de la [delta]-azaproline dans des pseudopeptides en vue d’analyses conformationnelles et applications biologiques. Le premier chapitre de ce manuscrit est consacré à l’élaboration d’un nouveau substrat de type Suc Ala-X-[delta]azaPro-Phe-[rho]-NA (où X est un acide aminé) capable de mesurer l’activité catalytique des PPIases. Ces enzymes ont déjà montré un grand intérêt dans la prévention des rejets de greffes et dans le traitement de la maladie d’Alzheimer car elles sont capables d’isomériser le lien X-Pro de la conformation cis vers la conformation trans. Le second chapitre décrit l’incorporation de la [delta]-azaproline dans des pseudotripeptides et l’étude de la réactivité des deux atomes d’azote de cet analogue. Il a pu notamment être mis en évidence que l’atome d’azote supplémentaire de la [delta] azaproline est beaucoup plus réactif que l’atome d’azote natif car l’encombrement stérique généré par le groupement Boc et l’oxydation spontanée de la liaison CH[alpha] NH[delta] représente un frein au bon déroulement du couplage peptidique. Finalement, la dernière partie de ce manuscrit est consacrée à l’analyse conformationnelle des pseudotripeptides synthétisés. Ces analyses ont pour but de déterminer l’influence d’un atome d’azote supplémentaire, en position [delta] du cycle de la proline, libre ou protégé par un groupement encombré sur la conformation du lien X-[psy]Pro. Les techniques spectroscopiques comme la RMN et l’IR ont permis de mettre en évidence que l’encombrement stérique généré par un groupement Boc en position [delta] avec la chaîne latérale de l’acide aminé en amont de cet analogue favorise la conformation cis par formation d’un pseudocycle en C10